簡易檢索 / 詳目顯示

回結果列表
研究生： 陳貫中
Chen, Kuan-Chung
論文名稱： 細菌視紫質在不同環境中的M態量子產率與激發波長之相依性
Wavelength-dependent M-state quantum yield of bacteriorhodopsin embedded in various membrane environments
指導教授： 朱立岡
Chu, Li-Kang
口試委員: 余慈顏
Yu, Tsyr-Yan
何美霖
Ho, Mei-Lin
學位類別： 碩士
Master
系所名稱： 理學院 - 化學系
Department of Chemistry
論文出版年： 2020
畢業學年度： 108
語文別： 中文
論文頁數： 96
中文關鍵詞： 細菌視紫質 、量子產率 、瞬態吸收 、波長相依性 、脂質奈米碟
外文關鍵詞： bacteriorhodopsin, quantum yield, transient absorption, wavelength-dependent, lipid nanodisc
相關次數： 點閱：3  下載：0 
分享至:
查詢本校圖書館目錄 查詢臺灣博碩士論文知識加值系統 勘誤回報

    • 環化脂質奈米碟(circularized lipid nanodisc, cND)可提供模擬生物膜脂雙層環境，並具有脂質組成可調性的特性。為了比較不同的寡聚狀態及環境脂雙層電性的細菌視紫質中all-trans, 15-anti視黃醛及其異構物比例對光迴圈效率之影響，吾人製備紫膜(purple membrane, PM)、分散於界面活性劑Triton X-100之單體化細菌視紫質(mbR_TX100)、單體化細菌視紫質鑲嵌於負電性脂雙層(mbR_cND_DOPG)和雙電性脂雙層(mbR_cND_DOPC)之環化脂質奈米碟四種樣品，偵測M態相對量子產率與激發波長(480-600 nm)相依性的差異。實驗結果顯示，四種樣品具相似的M態相對量子產率與激發波長相依的關係。在本論文中，吾人提出在光適應態下，存在於mbR_cND_DOPG的視黃醛之異構物組成應與PM和mbR_TX100相似，幾乎以all-trans, 15-anti視黃醛為主，且其S0-S1與S1-S2之間能差大小應相似的觀點。而其中可能具有較多種視黃醛異構物的mbR_cND_DOPC其M態相對量子產率與激發波長相依的結果和mbR_cND_DOPG類似，其可能代表mbR_cND_DOPC中的all-trans, 15-anti視黃醛行光異構化之位能障礙較mbR_cND_DOPG小，故能生成較多的M態，進而補償因其他視黃醛異構物無法行光迴圈反應而減少的部分。

    Circularized lipid nanodisc (cND), which can be used to mimic near-native lipid bilayer environment, has the flexibility in tuning lipid compositions. In this study, to understand the influence of the retinal isomers in bacteriorhodopsin (bR) on the quantum efficiency of the photocycle, we changed the oligomeric status of bR and charged lipid environments of the samples by using the monomer or trimer of bR and altering the lipid composition in cND, respectively, in terms of purple membrane (PM), monomeric bR in Triton X-100 (mbR_TX100), mbR embedded in the negatively-charged lipid bilayer environment (mbR_cND_DOPG) and the zwitterion-charged lipid bilayer environment (mbR_cND_DOPC). The wavelength-dependent M-state quantum yields of the samples are similar. It might be due to the fact that they are mainly composed of the all-trans, 15-anti retinal in light-adapted state and the energy differences in S0-S1 and S1-S2 are similar. Besides, the similarity in the wavelength-dependent M-state quantum yield between mbR_cND_DOPG and mbR_cND_DOPC might be attributed to the smaller energy barrier of all-trans, 15-anti retinal of mbR_cND_DOPC along the reaction coordinate at S1 state comparing to mbR_cND_DOPG. Therefore, mbR_cND_DOPC could generate more M-state, which could compensate for the reduction of M-state owing to the incapability to undergo the photocycle process of non-all-trans, 15-anti retinal.

    第一章 緒論.............1 1.1 前言.............1 1.2 文獻回顧.............1 1.2.1 細菌視紫質的發現與光迴圈反應之研究.............1 1.2.2 紫膜及細菌視紫質之結構.............2 1.2.3 細菌視紫質與脂質環境.............2 1.3 研究動機與目的.............3 1.4 參考文獻.............8 第二章 細菌視紫質與脂質奈米碟的性質.............10 2.1 細菌視紫質相關性質.............10 2.1.1 細菌視紫質結構及紫膜之組成.............10 2.1.2 靜態紫外/可見光吸收光譜特性.............11 2.1.3 圓二色可見光光譜特性.............12 2.1.4 細菌視紫質之光迴圈動力學.............12 2.1.5 細菌視紫質之光迴圈動力學與激發光強度之相依性.............13 2.1.6 細菌視紫質之光迴圈動力學與脂質之相依性.............13 2.1.7 細菌視紫質之光迴圈反應之量子產率.............14 2.2 脂質奈米碟之特性.............15 2.2.1 模擬生物膜環境之物質的種類.............15 2.2.2 線性與環狀膜支架蛋白之研究.............16 2.2.3 脂質奈米碟之尺寸與脂質組成的可調性.............17 2.2.4 細菌視紫質於奈米碟中之光化學研究.............17 2.3 參考文獻.............31 第三章 儀器原理、實驗系統架設與樣品製備.............38 3.1 儀器原理.............38 3.1.1 快速蛋白質液相層析儀.............38 3.1.2 靜態紫外/可見光吸收光譜法.............39 3.1.3 圓二色光譜法.............41 3.1.4 瞬態吸收光譜系統.............42 3.2 實驗系統架設.............43 3.2.1 靜態紫外/可見光吸收光譜儀.............43 3.2.2 單波長可見光瞬態差異吸收之時間側寫.............43 3.3 實驗儀器之參數設定.............44 3.3.1 靜態紫外/可見光吸收光譜儀.............44 3.3.2圓二色可見光吸收光譜儀.............44 3.3.3 瞬態吸收光譜法.............45 3.4 樣品製備.............45 3.4.1 嗜鹽古菌Halobaterium salinarum的培養.............45 3.4.2 紫膜萃取與純化.............45 3.4.3 製備分散於Triton X-100單體細菌視紫質.............47 3.4.4 製備環化脂質奈米碟之單體細菌視紫質.............47 3.5參考文獻.............66 第四章 實驗結果與討論.............67 4.1 單體化細菌視紫質包覆於脂質奈米碟之鑑定.............67 4.1.1 陰離子交換層析圖譜.............67 4.1.2 尺寸排除層析圖譜.............67 4.2 靜態可見光吸收光譜.............68 4.3 圓二色可見光光譜.............68 4.4 雷射重複頻率測試.............68 4.5 M態之瞬態濃度.............69 4.6 M態量子產率.............70 4.6.1 M態瞬態濃度與雷射能量之相依性.............70 4.6.2 相對量子產率於激發波長480-600 nm之相依性.............71 4.7 參考文獻.............92 第五章 結論與未來工作.............94 5.1 結論.............94 5.2 未來工作.............95 5.3 參考文獻.............96

    第一章
    1. Stoeckenius, W.; Rowen, R. J. Cell Biol. 1967, 34, 365-393.
    2. Stoeckenius, W.; Kunau, W. H. J. Cell Biol. 1968, 38, 337-357.
    3. Oesterhelt, D.; Stoeckenius, W. Nat. New Biol. 1971, 233, 149-152.
    4. Oesterhelt, D.; Stoeckenius, W. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1973, 70, 2853- 2857.
    5. Lozier, R. H.; Bogomolni, R. A.; Stoecknius, W. Biophys. J. 1975, 15, 955-962.
    6. Henderson, R. J. Mol. Biol. 1975, 93, 123-138.
    7. Maeda, A.; Iwasa, T.; Yoshizawa, T. Biochemistry 1977, 82, 1599-1604.
    8. Henderson, R.; Baldwin, J. M.; Ceska, T. A.; Zemlin, F.; Beckmann, E.; Downing, K. H. J. Mol. Biol. 1990, 213, 899-929.
    9. Luecke, H.; Schobert, B.; Richter, H. T.; Cartailer, J. P.; Lanyi, J. K. J. Mol. Biol. 1999, 291, 899-911.
    10. Luecke, H.; Schobert, B.; Richter, H.-T.; Cartailler, J.-P.; Lanyi, J. K. Science 1999, 286, 255-260.
    11. Reyenolds, J. A.; Stoeckenius, W. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1977, 74, 2803- 2804.
    12. Mukhopadhyay, A. K.; Dracheva, S.; Bose, S.; Hendler, R. W. Biochemistry 1996, 35, 9245-9252.
    13. Mukhopadhyay, A. K.; Bose, S.; Hendler, R. W. Biochemistry 1994, 33, 10889-10895.
    14. Wang, Z.; Bai, J.; Xu, Y. Biochim. Biophys. Res. Commun. 2008, 371, 814-817.
    15. Bayburt, T. H.; Grinkova, Y. V.; Sligar, S. G. Nano Lett. 2002, 2, 853-856.
    16. Bayburt, T. H.; Sligar, S. G. Protein Sci. 2003, 12, 2476-2481.
    17. Bayburt, T. H.; Grinkova, Y. V.; Sligar, S. G. Arch. Biochem. Biophys. 2006, 450, 215-222.
    18. Lee, T.-Y.; Yeh, V.; Chuang, J.; Chung, C. J.; Chu, L.-K.; Yu, T.-Y. Biophys. J. 2015, 109, 1899-1906.
    19. Birge, R. R. Ann. Rev. Biophys. Bioeng. 1981, 10, 315-354.
    20. Oesterhelt, D.; Meentzen, M.; Schuhmann, L. Eur. J. Biochem. 1973, 40, 453- 463.
    21. Yeh, V.; Hsin, Y.; Lee, T.-Y.; Chan, J.-C.; Yu, T.-Y.; Chu, L.-K. RSC. Adv. 2016, 6, 88300-88305.
    22. Huang, H.-Y.; Syue, M.-L.; Chen, I.-C.; Yu, T.-Y.; Chu, L.-K. J. Phys. Chem. B. 2019, 123, 9123-9133.
    23. Tsuda, M; Glaccum, M; Nelson, B; Ebrey, T. G. Nature 1980, 287, 351-353.
    24. Baudry, J.; Crouzy, S.; Roux, B.; Smith, J. C. Biophys. J. 1999, 76, 1909-1917.
    25. Longunov, I.; Schulten, K. J. Am. Chem. Soc. 1996, 118, 9727-9735.
    26. Cembran, A.; Bernardi, F.; Olivucci, M.; Garavelli, M. J. Am. Chem. Soc. 2004, 126, 16018-16037.
    第二章
    1. Khorana, H. G.; Gerber, G. E.; Herlihy, W. C.; Gray, C. P.; Anderegg, R. J.; Nihei, K.; Biemann, K. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1979, 76, 5046-5050.
    2. Luecke, H.; Schobert, B.; Richter, H.-T.; Cartailler, J.-P.; Lanyi, J. K. J. Mol. Biol. 1999, 291, 899-911.
    3. Baudry, J.; Tajkhorshid, E.; Molnar, F.; Phillips, J.; Schulten, K. J. Phys. Chem. B 2001, 105, 905-918.
    4. Nango, E.; Royant, A.; Kubo, M.; Neutze, R.; Iwata, S. Science 2016, 354, 1552-1557.
    5. Birge, R. B.; Gillespie, N. B,; Izaguirre, E. W.; Kusnetzow, A.; Lawrence, A. F.; Singh, D.; Song, Q. W.; Schmidt, E.; Stuart, J. A.; Seetharaman, S.; Wise, K. J. J. Phys. Chem. B 1999, 103, 10746-10766.
    6. Lanyi, J. K. Ann. Rev. Phys. 2004, 66, 665-688.
    7. Henderson, R.; Baldwin, J. M.; Ceska, T. A.; Zemlin, F.; Beckmann, E.; Downing, K. H. J. Mol. Biol. 1990, 213, 899-929.
    8. Lanyi, J. K. J. Biol. Chem. 1997, 272, 31209-31212.
    9. Freier, E.; Wolf, S.; Gerwert, K. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2011, 108, 11435-11439.
    10. Neutze, R.; Pebay-Peyroula, E.; Edman, K.; Royant, A.; Navarro, J.; Landau, E. M. Biochim. Biophys. Acta 2002, 1565, 144-167.
    11. Lanyi, J. K. (2005) A Structural View of Proton Transport in Bacteriorhodopsin. In Biophysical and Structural Aspects of Bioenergetics (Wikström, M., Ed.) pp 227-248, The Royal Society of Chemistry, Cambridge, U.K.
    12. Baudry, J.; Tajkhorshid, E.; Molnar, F.; Phillips, J.; Schulten, K. J. Phys. Chem. B 2001, 105, 905-918.
    13. Cartailler, J.-P; Luecke, H. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 2003, 32, 285-310.
    14. Reyenolds, J. A.; Stoeckenius, W. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1977, 74, 2803-2804.
    15. Fukuda, K.; Ikegami, A.; Nasuda-Kouyama, A.; Kouyama, T. Biochemistry 1990, 29, 1997-2002.
    16. Rehorek, M.; Heyn, M. P. Biochemistry 1979, 18, 4977-4983.
    17. Kalisky, O.; Feitelson, J.; Ottolenghi, M. Biochemistry 1981, 20, 205-209.
    18. Birge, R. R. Ann. Rev. Biophys. Bioeng. 1981, 10, 315-354.
    19. Heyn, M. P.; Dudda, C.; Otto, H.; Wallat, I. Biochemistry 1989, 28, 9166-9172.
    20. Lewis, A.; Spoonhower, J.; Bogomolni, R. A.; Lozier, R. H.; Stoeckenius, W. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1974, 71, 4462-4466.
    21. Van der Steen, R.; Biesheuvel, P. L.; Mathies, R. A; Lugtenburg, J. J. Am. Chem. Soc. 1986, 108, 6410-6411.
    22. Oesterhelt, D.; Meentzen, M.; Schuhmann, L. Eur. J. Biochem. 1973, 40, 453-463.
    23. Milder, S. J.; Thorgeirsson, T. E.; Miercke, L. J. W.; Stroud, R. M.; Kliger, D. S. Biochemistry 1991, 30, 1751-1761.
    24. Huang, H.-Y.; Syue, M.-L.; Chen, I.-C.; Yu, T.-Y,; Chu, L.-K. J. Phys. Chem. B 2019, 123, 9123-9133.
    25. Yeh, V.; Hsin, Y.; Lee, T.-Y.; Chan, J. C. C.; Yu, T.-Y.; Chu, L.-K. RSC Adv. 2016, 6, 88300-88305.
    26. Maeda, A.; Iwasa, T.; Yoshizawa, T. J. Biochem. 1977, 82, 1599-1604.
    27. Scherrer, P.; Mathew, M. K.; Sperling, W.; Stoeckenius, W. Biochemistry 1989, 28, 829-834.
    28. Wang, J.; Link, S.; Heyes, C. D.; El-Sayed, M. A. Biophys. J. 2002, 83, 1557-1566.
    29. Bennett, J. A.; Birge, R. R. J. Chem. Phys. 1980, 73, 4234-4246.
    30. Becher, B.; Tokunaga, F.; Ebrey, T. G. Biochemistry 1978, 17, 2293-2300.
    31. Ebrey, T. G.; Cecher, B.; Mao, B.; Kilbride, P.; Honig, B. J. Mol. Biol. 1977, 112, 377-397.
    32. Heyn, M. P.; Bauer, P. J.; Dencher, N. A. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1975, 67, 897-903.
    33. Dencher, N. A.; Heyn, M. P. FEBS Lett. 1978, 96, 322-326.
    34. Gai, F.; Hasson, K. C.; McDonald, J. C.; Anfinrud, P. A. Science, 1998, 279, 1886-1891.
    35. Haupts, U.; Tittor, J.; Oesterhelt, D. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1999, 28, 367-399.
    36. Luecke, H.; Schobert, B.; Richter, H.-T.; Cartailler, J.-P.; Lanyi J. K. Science 1999, 286, 255-260.
    37. Royant, A.; Edman, K.; Ursby, T.; Pebay-Peyroula, E.; Landau, E. M.; Neutze, R. Nature 2000, 406, 645-648.
    38. Wolf, S.; Freier, E.; Potschies, M.; Hofmann, E.; Gerwert, K. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2010, 49, 6889-6893.
    39. Subramaniam, S.; Lindahl, M.; Bullough, P.; Faruqi, A. R. Tittor, J. Oesterhelt, D.; Brown, L.; Lanyi, J. K.; Henderson, R. J. Mol. Biol. 1999, 287, 145-161.
    40. Smith, S. O.; Pardoen, J. A.; Mulder, P. P. J.; Curry, B.; Lugtenburg, J.; Mathies, R. Biochemistry 1983, 22, 6141-6148.
    41. Lanyi, J. K. J. Phys. Chem. B 2000, 104, 11441-11448.
    42. Goldschmidt, C. R.; Kalisky, O.; Rosenfeld, T.; Ottolenghi, M. Biophys. J. 1977, 17, 179-183.
    43. Slifkin, M. A.; Caplan, S. R. Nature 1975, 253, 56-58.
    44. Komrakov, A. Y.; Kaulen, A. D. Biophys. Chem. 1995, 56, 113-119.
    45. Ohno, K.; Takeuchi, Y.; Yoshida, M. Photochem. Photobiol. 1981, 33, 573-578.
    46. Shrager, R. I.; Hendler, R. W.; Bose, S. Eur. J. Biochem. 1995, 229, 589-595.
    47. Hendler, R. W.; Dancsházy, Z.; Bose, S.; Shrager, R. I.; Tokaji, Z. Biochemistry 1994, 33, 4604-4610.
    48. Luchian, T.; Tokaji, Z.; Dancsházy, Z. FEBS Lett. 1996, 386, 55-59.
    49. Mukhopadhyay, A. K.; Dracheva, S.; Bose, S.; Hendler, R. W. Biochemistry 1996, 35, 9245-9252.
    50. Sternberg, B.; L'Hostis, C.; Whiteway, C. A.; Watts, A. Biochim. Biophys. Acta 1992, 1108, 21-30.
    51. Joshi, M. K.; Dracheva, S.; Mukhopadhay, A. K.; Bose, S.; Hendler, R. W. Biochemistry 1998, 37, 14463-14470.
    52. Dracheva, S.; Bose, S.; Hendler, R. W. FEBS Lett. 1996, 382, 209-212.
    53. Wang, Z.; Bai, J.; Xu, Y. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2008, 371, 814-817.
    54. Lee, T.-Y.; Yeh, V.; Chuang, J.; Chan, J. C. C.; Chu, L.-K.; Yu, T.-Y. Biophys. J. 2015, 109, 1899-1906.
    55. Heberle, J.; Riesle, J.; Thiedemann, G.; Oesterhelt, D.; Dencher, N. A. Nature 1994, 370, 379-382.
    56. Oesterhelt, D.; Hess, B. Eur. J. Biochem. 1973, 37, 316-326.
    57. Renard, M.; Delmell, M. FEBS Lett. 1981, 128, 245-248.
    58. Logunov, S. L.; Song, L.; El-Sayed, M. A. J. Phys. Chem. 1994, 98, 10674-10677.
    59. Tittor, J.; Oesterhelt, D. FEBS Lett. 1990, 263, 269-273.
    60. Xie, A. H. Biophys. J. 1990, 58, 1127-1132.
    61. Kim, J. E.; Tauber, M. J.; Mathies, R. A. Biochemistry 2001, 40, 13774-13778.
    62. Yeh, V. Study of Bacteriorhodopsin in a Controlled Lipid Environment. 2018, Vol. 1, 1-18.
    63. Maire, M. I.; Champeil, P.; Moller, J. V. Biochim. Biophys. Acta. 2000, 1508, 86-111.
    64. Garavito, R. M.; Ferguson-Miller, S. J. Biol. Chem. 2001, 276, 32403-32406.
    65. Santos, A. P.; Panagiotopoulos, A. Z. J. Chem. Phys. 2016, 144, 044709.
    66. Khao, J.; Arce-Lopera, J.; Sturgis, J. N.; Duneau, J.-P. Eur. Biophys. J. 2011, 40, 1143-1155.
    67. Ramos-Franco, J.; Bare, D.; Caenepee, S.; Nani, A.; Fill, M.; Mignery, G. Biophys. J. 2000, 79, 1388-1399.
    68. Rigaud, J. L.; Lévy, D.; Methods Enzymol. 2003, 372, 65-86.
    69. Rigaud, J. L.; Pitard, B.; Lévy, D. Biochim. Biophys. Acta. 1995, 1231, 223-246.
    70. Sato, T.; Sunamoto, J. Prog. Lipid. Res. 1992, 31, 345-372.
    71. Warschawski, D. E.; Arnold, A. A.; Beaugrand, M.; Gravel, A.; Chartrand, E.; Marcotte, I. Biochim. Biophys. Acta, Biomembr. 2011, 1808, 1957-1974.
    72. Young, H. S.; Rigaud, J.-L,; Lacapére, J.-J; Stokes, D. L. Biophys. J. 1997, 72, 2545-2558.
    73. Tribet, C.; Audebert, R.; Popot, J.-L. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996, 93, 15047-15050.
    74. Bon, C. L.; Popot, J.-L.; Giusti, F. J. Membr. Biol. 2014, 247, 797-814.
    75. Zoonens, M.; Popot, J.-L. J. Membr. Biol. 2014, 247, 759-796.
    76. Efremov, R. G.; Leitner, A.; Aebersold, R.; Raunser, S. Nature 2015, 517, 39-43.
    77. Frauenfeld, J.; Gumbart, J.; van der Sluis, E. O.; Funes, S.; Gartmann, M.; Beatrix, B.; Mielke, T.; Berninghausen, O.; Becker, T.; Schulten, K.; Beckmann, R. Nat. Struct. Mol. Biol. 2011, 18, 614-621.
    78. Katayama, H.; Wang, J.; Tama, F.; Chollet, L.; Gogol, E. P.; Collier, R. J.; Fisher, M. T. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2010, 107, 3453-3457.
    79. Yu, T.-Y.; Raschle, T.; Hiller, S.; Wagner, G. Biochim. Biophys. Acta. 2012, 1818, 1562-1569.
    80. Raschle, T.; Hiller, S.; Yu, T.-Y.; Rice, A. J.; Walz, T.; Wagner, G. J. Am. Chem. Soc. 2009, 131, 17777-17779.
    81. Bayburt, T. H.; Grinkova, Y. V.; Sligar, S. G. Nano Lett. 2002, 2, 853-856.
    82. Denisov, I. G.; Grinkova, Y. V.; Lazarides, A. A.; Sligar, S. G. J. Am. Chem. Soc. 2004, 126, 3477-3487.
    83. Nasr, M. L.; Baptista, D.; Strauss, M.; Sun, Z. Y. J.; Grigoriu, S.; Huser, S.; Plückthun, A.; Hagn, F.; Walz, T.; Hogle, J. M.; Wagner, G. Nat. Methods 2017, 14, 49-53.
    84. Yusuf, Y.; Massiot, J.; Chang, Y.-T.; Wu, P.-H.; Yeh, V.; Kuo, P.-C.; Shiue, J.; Yu, T.-Y. Langmuir 2018, 34, 3525-3532.
    85. Denisov, I. G.; Grinkova, Y. V.; Lazarides, A. A.; Sligar, S. G. J. Am. Chem. Soc. 2004, 126, 3477-3487.
    86. Hagn, F.; Nasr, M. L.; Wagner, G. Nature Prot. 2018, 13, 79-98.
    87. Goldschmidt, C. R.; Ottolenghi, M.; Korenstein, R. Biophys. J. 1976, 16, 839-843.
    88. Goldschmidt, C. R.; Kalisky, O.; Rosenfeld, T.; Ottolenghi, M. Biophys. J. 1977, 17, 179-183.
    89. Hurley, J. B.; Ebrey, T. G. Biophys. J. 1978, 22, 49-66.
    90. Birge, R. R.; Cooper, T. M.; Lawrence, A. F.; Masthay, M. B.; Vasilakis, C.; Zhang, C. F.; Zidovetzki, R. J. Am. Chem. Soc. 1989, 111, 4063-4074.
    91. Kao, Y.-M.; Cheng, C.-H.; Syue, M.-L.; Huang, H.-Y.; Chen, I.-C.; Yu, T.-Y.; Chu, L.-K. J. Phys. Chem. B 2019, 123, 2032-2039.
    第三章
    1. Cassim, J. Y. Biophys. J. 1992, 63, 1432-1442.
    2. Wang, J.; Link, S.; Heyes, C. D.; EI-Sayed, M. A. Biophys. J. 2002, 83, 1557-1566.
    3. https://oceanoptics.com/product-details/usb4000-optical-bench-options/.
    4. Oesterhelt, D.; Stoeckneius, W. Methods Enzymol. 1974, 31, 667-678.
    5. Rehorek, M.; Heyn, M. P. Biochemistry 1979, 18, 4977-4983.
    6. Miercke, L. J.; Ross, P. E.; Stroud, R. M.; Dratz, E. A. J. Biol. Chem. 1989, 264, 7531-7535.
    7. Yusuf, Y.; Massiot, J.; Chang, Y.-T.; Wu, P.-H.; Yeh, V.; Kuo, P.-C.; Shiue, J.; Yu, T.-Y. Langmuir 2018, 34, 3525-3532.
    8. Huang, H.-Y.; Syue, M.-L.; Chen, I.-C.; Yu, T.-Y.; Chu, L.-K. J. Phys. Chem. B. 2019, 123, 9123-9133.
    第四章
    1. Yeh, V.; Hsin, Y.; Lee, T.-Y.; Chan, J. C. C.; Yu, T.-Y.; Chu, L.-K. RSC Adv. 2016, 6, 88300-88305.
    2. Kao, Y.-M.; Cheng, C.-H.; Syue, M.-L.; Huang, H.-Y.; Chen, I.-C.; Yu, T.-Y.; Chu, L.-K. J. Phys. Chem. B 2019, 123, 2032-2039.
    3. Huang, H.-Y.; Syue, M.-L.; Chen, I.-C.; Yu, T.-Y.; Chu, L.-K. J. Phys. Chem. B. 2019, 123, 9123-9133.
    4. Sperling, W.; Carl, P; Rafferty, C. N.; Dencher, N. A. Biophys. Struct. Mech. 1977, 3, 79-94.
    5. Casadio, R.; Gutowitz, H.; Mowery, P.; Taylor, M.; Stoeckenius, W. Biochim. Biophys. Acta. Bioenerg. 1980, 590, 13-23.
    6. Scherrer, P.; Mathew, M. K.; Sperling, W.; Stoeckenius, W. Biochemistry 1989, 28, 829-834.
    7. Wang, J.; Link, S.; Heyes, C. D.; El-Sayed, M. A. Biophys. J. 2002, 83, 1557-1566.
    8. Váró, G.; Lanyi, J. K. Biochemistry 1991, 30, 7165-7171.
    9. Heyn, M. P.; Bauer, P.-J.; Dencher, N. A. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1975, 67, 897-903.
    10. Dancsházy, Z.; Tokaji, Z.; Dér, A. FEBS Lett. 1999, 450, 154-157.
    11. Chiang, H.-K.; Chu, L.-K. Biochem. Biophys. Rep. 2016, 7, 347-352.
    12. Komrakov, A. Y.; Kaulen, A. D. Biophys. Chem. 1995, 56, 113-119.
    13. Shrager, R. I.; Hendler, R. W.; Bose, S. Eur. J. Biochem. 1995, 229, 589-595.
    14. Hendler, R. W.; Dancsházy, Z.; Bose, S.; Shrager, R. I.; Tokaji, Z. Biochemistry 1994, 33, 4604-4610.
    15. Luchian, T.;Tokaji, Z.; Dancsházy, Z. FEBS Lett. 1996, 386, 55-59.
    16. Luecke, H.; Schobert, B.; Richter, H.-T; Cartailler, J.-P; Lanyi, J. K. Science 1999, 286, 255-261.
    17. Tittor, J.; Oesterhelt, D. FEBS Lett. 1990, 263, 269-273.
    18. Freedman, K. A.; Becker, R. S. J. Am. Chem. Soc. 1986, 108, 1245-1251.
    19. Xie, A. H. Biophys. J. 1990, 58, 1127-1132.
    20. Goldschmidt, C. R.; Kalisky, O.; Rosenfeld, T.; Ottolenghi, M. Biophys. J. 1977, 17, 179-183.
    21. Birge, R. R.; Zhang, C.-F. J. Chem. Phys. 1990, 92, 7178-7195.
    22. Cembran, A.; Bernardi, F.; Olivucci, M.; Garavelli, M. J. Am. Chem. Soc. 2004, 126, 16018-16037.
    23. Tallent, J. R.; Stuart, J. A.; Song, Q. W.; Schmidt, E. J.; Martin, C. H.; Birge, R. R. Biophys. J. 1998, 75, 1619-1634.
    第五章
    1. Farrar, M. R.; Lakshmi, K. V.; Smith, S. O.; Brown, R. S.; Raap, J.; Lugtenburg, J.; Griffin, R. G.; Herzfeld, J. Biophys. J. 1993, 65, 310-315.

    QR CODE